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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子工作中的繁杂性和许许多多N-glycoproteins低形容品质致使对N-glycosylation构成的分析工艺的讲述是及其很难。在检则低丰度的N糖基化装饰球淀粉酶或肽段时,这里面参杂大量未装饰的球淀粉酶肽断,这很加容易将低丰度的糖基化装饰球淀粉酶肽段的电磁波消除。凝素亲和法是现在糖球淀粉酶质组学中技术应用最广泛泛的剥离聚集工艺。凝集素(lectin)是类糖运用球淀粉酶质,能缜密自动识别当前独特构成的单糖或聚糖中当前的糖基字段而与之运用,二者与糖链不可逆转非共价运用,糖球淀粉酶或糖肽被凝集素猎取往后,经常用当前的单糖按照市场竞争运用凝集素将糖球淀粉酶或糖肽过柱之后。 球营养物质途经酶解后采取凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,然后呢用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中去除相连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该来处理迫使Asn碳原子量增长2.9890Da。还有用高精确度LC-MS质谱仪查测脱糖后的肽段,使用文献检索数剧库,确保脱糖后碳原子量和其的理论碳原子量的变迁甚至糖基化绘制肽段的队列,故而制定该球营养物质的N-糖基化位点。N-糖基化位点制定后,再采取label-free的关键技术对其来化学发光法了解。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到的车辆
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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